一、氨基酸是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本化學(xué)成分

有20種由遺傳密碼所決定的標(biāo)準(zhǔn)氨基酸，根據(jù)側(cè)鏈的化學(xué)性質(zhì)，可分為疏水氨基酸〔Ala（A），Val（V），Le u（），lie（互），Phe（F），Pro（P）和Met（M）」、帶電氨基酸［Asp（D），Gin（E），Lys（K）和Arg（R）］、極性氨基酸［Ser（S），Thr（T），Cys（C），Asn（N），Gin（Q），His（H），Tyr（Y）和TrP（W）］以及側(cè)鏈僅有一個(gè)氫原子的甘氨酸〔Gly（G）〕。除甘氨酸無(wú)構(gòu)型外，其它氨基酸都是手性分子。天然狀態(tài)下的蛋白質(zhì)生物合成僅利用L型氨基酸。在特殊情況下還存在著一些經(jīng)過(guò)酶修飾的特殊氨基酸。

二、多肽鏈的形成和主鏈構(gòu)象角

在蛋白質(zhì)生物合成過(guò)程中，一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基脫水縮合形成肽鍵，此反應(yīng)在肽鏈的形成過(guò)程中不斷重復(fù)。肽鏈的順序方向定義為從氨基端到羧基端的方向。肽鏈的每個(gè)氨基酸殘基均由側(cè)鏈原子和主鏈原子構(gòu)成。主鏈原子包括一個(gè)與側(cè)鏈相連的Ca原子、兩個(gè)分別與Ca原子相連的NH基團(tuán)和C＝O基團(tuán)。

肽鏈可分為若干個(gè)肽單位，即從一個(gè)Ca 原子到相鄰的下一個(gè)Ca原子為一個(gè)肽單位。除了和后一個(gè)Ca原子外，每一個(gè)Ca原子均屬于兩個(gè)這樣的肽單位。肽單位中的所有主鏈原子都處于一個(gè)稱之為肽平面的平面內(nèi)，而且鍵長(zhǎng)鍵角等立體化學(xué)參數(shù)在每個(gè)肽單位中都是相同的。側(cè)鏈原子不包括在肽平面中。由于肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，無(wú)轉(zhuǎn)動(dòng)自由度，故每個(gè)肽單位僅能繞兩個(gè)鍵轉(zhuǎn)動(dòng)，即Ca-C和N-Ca鍵。繞N-Ca鍵轉(zhuǎn)動(dòng)的角稱為 角，繞Ca一C轉(zhuǎn)動(dòng)的角稱為 角，二者均為主鏈構(gòu)象角。當(dāng)每一個(gè)氨基酸殘基的 和 角確定以后，主鏈的構(gòu)象也就隨之確定。

由于立體化學(xué)的限制，一個(gè)氨基酸殘基的 角和 角的任意組合是不允許的。以 角對(duì) 角作圖，稱為Ramachandran圖。側(cè)鏈僅有一個(gè)氫原子的甘氨酸殘基比其它氨基酸殘基可擁有更大范圍的構(gòu)象角，從而允許在蛋白質(zhì)中產(chǎn)生不尋常的主鏈構(gòu)象，這就是為什么在同源蛋白質(zhì)氨基酸殘基序列中，甘氨酸殘基往往是較為保守的原因之一。

三、氨基酸側(cè)鏈可為蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定和功能發(fā)揮提供結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)

兩個(gè)位于肽鏈不同部分的半胱氨酸（Cys），如果彼此在空間上互相靠近，則有可能被氧化形成二硫橋。這種反應(yīng)需要一個(gè)氧化環(huán)境，二硫橋通常不能存在于胞內(nèi)蛋白中，因?yàn)榘麅?nèi)蛋白主要處于還原狀態(tài)。但二硫橋在胞外蛋白中則頻繁出現(xiàn)，在真核生物中這種二硫橋的形成發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的腔中。二硫橋可穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。在一些蛋白質(zhì)中，這些二硫橋可把不同的肽鏈連接在一起形成穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)，例如胰島素的A鏈和B鏈即依靠?jī)蓚€(gè)二硫鍵相連接。更通常的情況是分子內(nèi)的二硫橋穩(wěn)定單個(gè)多肽鏈的折疊，使蛋白質(zhì)分子不易被降解。對(duì)于許多蛋白質(zhì)和酶，人們可以通過(guò)定向突變技術(shù)引入二硫鍵的方法，使這些蛋白質(zhì)和酶更穩(wěn)定，以利于工業(yè)化的應(yīng)用，例如對(duì)一些醫(yī)藥、食品等工業(yè)所應(yīng)用的催化酶進(jìn)行改造，提高酶活力和熱穩(wěn)定性等。

疏水性氨基酸殘基的側(cè)鏈可貢獻(xiàn)于形成蛋白質(zhì)分子的疏水內(nèi)核及某些蛋白質(zhì)分子表面間的疏水相互作用。若帶有相反電荷的側(cè)鏈在空間上靠近處于合適的距離，往往較易形成鹽橋，可穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。帶電荷的殘基和極性殘基對(duì)于蛋白質(zhì)功能的發(fā)揮往往是必需的。

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